Concepto de metabolismo
El metabolismo celular es el conjunto de todas las reacciones químicas que suceden en la célula. Sus funciones son:
- La obtención de energía química del entorno
- La conversión de los nutrientes exógenos en precursores de las macromoléculas de las células.
- La construcción de dichas macromoléculas propias a partir de los precursores.
- La formación y degradación de las biomoléculas necesarias para las funciones celulares.
La mayoría de las reacciones químicas que constituyen el metabolismo están ligadas en secuencias llamadas rutas metabólicas, de forma que el producto de una de ellas constituye el sustrato de otra.
Estas reacciones están regidas por las leyes de la termodinámica que gobiernan a todas las reacciones químicas, tienen lugar en un determinado orden, que está controlado mediante:
- La regulación de cada reacción por enzimas.
- El acoplamiento de las reacciones, de forma que la energía necesaria en las reacciones endergónicas procede de la desprendida en las exergónicas.
- La síntesis de transportadores energéticos que capturan la energía de las reacciones exergónicas y la transportan a las endergónicas (consumen energía)
Fases del catabolismo y del anabolismo
El catabolismoconsiste en la degradación enzimática de moléculas orgánicas complejas a moléculas sencillas.
Esta transformación se produce mediante reacciones de oxidación, liberando energía, que se conserva en ATP.
El catabolismo se sucede en tres fases:
- Fase I, donde las macromoléculas se transforma en monómeros correspondiente.
- Fase II, los monómeros se transforma en acetilo del acetilCoA, y se desprenden energía en ATP y NADH
- Fase III, donde tiene lugar la oxidación del grupo acetilo a H2O y CO2, produciéndose gran cantidad de NADH.
El anabolismoes la construcción enzimática de moléculas orgánicas complejas a partir de moléculas precursoras sencillas. Este proceso necesita un gran aporte energético de ATP.
- Fase III, por los pequeños compuestos originados en la tercera fase del catabolismo
- Fase II, donde se forman los monómeros
- Fase I se forman las moléculas complejas.
Estos dos procesos suceden simultáneamente y son interdependiente, todas las fases, menos la fase III no suelen ser idénticas, a causa por:
- Son irreversibles, porque en uno de los sentidos es imposible.
- Están localizadas en distintos orgánulos celulares
- La regulación de las rutas puede ser diferente.
Sin embargo, la fase III es una ruta anfibólica, donde desempeña una doble función, es decir son reversibles.
Reacciones de óxido-reducción en las células.
Las células obtienen energía mediante la oxidación de moléculas orgánicas. Las formas más estables del carbono y del hidrogeno son, CO2 y el H2O.
La célula oxida las moléculas a través de un gran número de reacciones que sólo raras veces implican la adición directa de oxígeno. La oxidación hace referencia a la adición de átomo de oxígeno y eliminación de electrones y la reducción implica la adición de electrones.
Estos términos se utilizan cuando hay un desplazamiento parcial de electrones ente átomos unidos por enlace covalente. Cuando un átomo de carbono forma un enlace covalente con un átomo electronegativo, cede más que su parte correspondiente de electrones y adquieren una carga positiva parcial: se oxida. Y si un átomo de C en un enlace con el hidrógeno gana más que su parte correspondiente de electrones: se reduce.
La deshidrogenaciónes equivalente a la oxidación; la hidrogenación es equivalente a la reducción.
El trasiego de energía en el metabolismo
Las células obtienen energía útil de la degradación de compuestos orgánicos porque la realizan de una forma compleja y controlada. Las reacciones de síntesis están acopladas a las reacciones de degradación que proporcionan la energía.
Las enzimas acoplan la combustión de los alimentos a reacciones que general ATP y evitan, así, que toda la energía liberada se desprenden como calor. El ATP actúa como dador de energía, impulsando muchas reacciones químicas diferentes necesarias para las células.
Las células utilizan constantemente la energía liberada en las reacciones exergónicas del catabolismo para la producir las reacciones endergónicas del anabolismo.
El transporte de esta energía se puede llevar de ATP o de coenzimas transportadoras de electrones.
ATP (adenosín trifosfato)
Es la molécula transportadora de energía química más abundante de las células vivas. Las enzimas acoplan las reacciones exergónicas a la producción de ATP.
En el ATP, los dos grupos fosfatos terminales están unidos al resto de la molécula por enlaces tipo anhidro denominados enlaces de alta energía, mientras que el enlace entre fosfato y la ribosa en el adenosín monofosfato es un enlace éster.
La hidrólisis del ATP, en la que se libera fosfato inorgánico, sucede van mucha facilidad y la gran cantidad de energía liberada se debe a la elevada estabilidad del fosfato en su forma libre y a la desaparición de la repulsión de cargas desfavorables entre dos fosfatos adyacentes de una molécula de ATP.
El ATP interviene en todas las reacciones de transferencia de fosfato en la célula y, por tanto, en la mayor parte de las transformaciones energéticas.
El sistema ATP-ADP es el transportador de los grupos fosfato desde los compuestos fosforilados de alto nivel energético, producidos durante el catabolismo, hasta los receptores de fosfato de bajo nivel energético, que así resultan energéticamente enriquecidos.
Otros nucleótidos-5´-fosfatos (GTP, UTP, CTP, dATP, etc. Participan también como transportadores de grupo fosfato tico en energía, a los que catalizan hacia rutas biosintéticas específicas por la acción de las enzima nucleósido-difosfoquinasa.
Los transportadores de electrones
En ciertas reacciones exergónicas, la energía es transportada mediante electrones. Los electrones energéticos pueden ser capturados por transportadores de electrones que, a su vez, pueden darlos junto con su energía a otras moléculas.
La energía química de las reacciones exergónicas se pueden utilizar para formar el enlace de alta energía que se establece entre el H y el anillo de nicotinamida del NAD+, originando NADH. Se dice que el ADNH y el NADPH son transportadores de poder reductor.
Los transportadores de electrones más frecuentes son los siguientes:
• El nicotinaminadenín dinucleótido (NAD+)
• El nicotinaminadenín dinucleótido fosfato (NADP+)
- El flavinadenín dinucleótido (FDA)
- El flavín mononucleótido (FMN)
La regulación del metabolismo
El metabolismo está controlado a nivel hormonal y también a nivel enzimático, en diferentes aspectos:
- Por las propiedades intrísicas de las enzimas.
- Por la acción reguladora de algunas de ellas.
- Por la represión o activación génica de su síntesis
Las enzimas: catalizadores biológicos
Las reacciones químicas necesitan un aporte de energía, que se denominas energía de activación, para iniciarse.
Los catalizadores son sustancias que aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque disminuyen su energía de activación. Se combinan con los reacccionantes para producir un estado de transición con menor energía libre que el estado de transición de la reacción no catalizada.
Las propiedades de los catalizadores son:
- Aceleran las reacciones químicas
- No hacen que sucedan reacciones energéticamente desfavorables.
- No cambian el punto de equilibrio de una reacción
- No se consumen en las reacciones
Las enzimas son catalizadores sintetizados por los seres vivos; la mayoría de ellas son proteínas globulares, aunque existen algunos ARN con propiedades catalizadoras: son las ribozimas.
Las enzimas también posen otras propiedades:
- Son muy específicas en cuanto a los sustratos sobre los que actúan y a las reacciones químicas que catalizan
- Su actividad está regulada por factores externo, por sus propiedades inherentes y por moléculas originadas en las reacciones que promueven.
Estructura de las enzimas
Las enzimas son proteínas globulares, tienen una determinada configuración tridimensional espacial donde hay un centro activo, donde se unen los sustratos y uno o, más centro donde se unen otras sustancias que modelan la acción de la enzima.
El centro activo de una enzima contiene los grupos funcionales que se pueden unir al sustrato y efectuar la acción catalítica. Los aa que forman el centro activo, son segmento de la cadena aa. La geometría y carga del centro activo están relacionadas con la conformación del sustrato y con el tipo de reacción, de manera que son responsables de la especidad de la enzima.
En la superficie de la enzima existen unas regiones donde se unen las moléculas que regulan la actividad enzimática.
Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteína conjugadas. Su actividad depende, además de su estructura, de otras estructura no proteica denominadacofactores. El complejo intacto proteína-cofacto se llama holoenzima; cuando el cofactor se separa, la proteína restante, que se inactiva, se llamaapoenzima.
El cofactor puede ser un ion metálico o una molécula orgánica; en este último caso se habla de coenzima.
Las coenzimas funcionan como transportadores intermediarios de electrones o de grupos funcionales que son transferidos en la reacción enzimática global. Si la coenzima está unida muy estrechamente a la apoenzima, se habla de grupo prostético.
Las vitaminas hidrosolubles son precursoras de coenzima que intervienen en distintas ruta metabólicas.
| VITAMINAS | FUNCIONES | Enfermedades carenciales |
| C | Interviene en la síntesis del colágeno | Escorbuto |
| B1 | Beriberi | |
| B2 | Constituyente de las coenzimas FAD y FMN | Dermatitis y lesiones en las mucosas |
| B3 | Constituyente de la coenzima A | |
| B5 | Constituyente de las coenzimas NAD y NADP | Pelagra |
| B6 | Depresión, anemia | |
| B9 | Intervienen en el metabolismo de los aa y de los ácidos nucleicos | Anemia, diarrea |
| B12 | Metabolismo de ácidos nucleicos y proteínas | Anemia perniciosa |
| H | Metabolismo de aa | Fatiga, depresión, náuseas, dermatitis |
Actividad enzimática
Las enzimas tienen una alta especificidad por sus sustratos, por lo que puede suceder simultáneamente muchas reacciones distintas en la misma célula.
Las moléculas de sustratos se unen al centro activo de la enzima formando un complejo activado enzima-sustrato, que requiere menor energía de activación que las moléculas de sustrato por sí solas. Por ello, inician la reacción mayor cantidad de moléculas de sustrato por unidad de tiempo. La interacción física ente las moléculas de enzima y de sustrato produce un cambio en la geometría del centro activo, con lo que se origina un ajuste inducidoentre ambos mediante la distorsión de la superficie molecular.
Cinética enzimática
La velocidad de una reacción enzimática depende:
- Concentración de las enzimas y de sustrato
- Concentraciones de las coenzimas que intervienen
- Del pH
- Temperatura
- Presencia o ausencia de inhibidores.
La velocidad de reacción (v)varía según la concentración molar del sustrato. Con una concentración enzimática constante, la velocidad es proporcional a la concentración de sustrato [S] cuando ésta es baja. Estas características son consideradas en la ecuación de Michaelis-Menten:
V= Vmax * [S]/[S] + KM
Las enzimas solamente actúan dentro de uno límites estrechos de pH, entorno a 6 y 7. A veces, la misma enzima tiene un pH óptimo diferente para distintos sustratos, si puede actuar sobre más de uno.
El aumento de temperatura provoca un incremento de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pero sólo hasta ciertos valores de temperatura, a partir de los cuales la mayoría de ellas se desnaturalizan.
La inhibición de la actividad enzimática por ciertos componentes celulares es una forma de control de las reacciones enzimáticas. Además, el estudio del efecto de distintos inhbidores en la velocidad enzimática ha aportado muchos datos sobre la estructura y la catálisis enzimática.
La inhibición es un fenómeno biológico que puede ser:
- Reversible. Las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar. Pueden ser:
- Competitiva. El inhibidor y el sustrato se parecen y compiten por unirse al centro activo de la enzima. Se forma un complejo El reversible. Su efecto se puede invertir aumentando la concentración de sustrato.
- No competitiva. El inhibidor se une a la enzima o al complejo ES de modo reversible, en un sitio distinto del centro activo. Su efecto no puede invertirse por incremento de la concentración de sustratos.
- Irreversible. Las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. El inhibidor se une tan estrechamente a ella que se disocian con mucha lentitud y la actividad enzimática disminuyedo, incluso, se pierde.
Regulación de la actividad enzimática
Las enzimas suelen actuar en sistemas multienzimáticos secuenciales. Generalmente muestran una etapa limitante de la velocidad catalizada por una enzima reguladora o alostética. La actividad de la enzima reguladora se puede controlar mediante cambios en su conformación, producidos por la unión de unmodulador o por la unión del sustrato a la primera subunidad, mediante el efecto de cooperatividad.
- Los sistemas multienzimáticos
Se trata de asociaciones entre una serie de enzimas, cada una de las cuales actúan sobre su sustrato, que es el producto de la enzima anterior. Están asociadas a estructuras celulares, especialmente a membrana y ribosomas.
- La modulación alostérica
La unión del modulador se produce en una zona de la enzima distinta del centro activo y origina un cambio de conformación.
En la inhibición por retroalimentación, el producto final de una ruta metabólica inhibe a la enzima que cataliza una reacción anterior en la secuencia, generalmente, la primera. La enzima inhibida es la reguladora.
- La cooperatividad
Las enzimas reguladoras suelen tener subunidades con posibilidad de ejercer interacciones mutuas.
- Cooperatividad positiva, si la unión del sustrato con el centro activo de una subunidad de la enzima produce un cambio en la conformación, que hacen que la siguiente subunidad se una más ràpidamente el sustrato.
- Cooperatividad negativa, cuando la unión del sustrato con la enzima ocasiona un cambio en la conformación, que hace menos probables la unión adicional al sustrato.
- El control genético
Si las enzimas están siempre presentes en cantidades casi constantes se denomina Constitutivas. Las que se sintetizan sólo como respuestas a la presencia de ciertos sustratos se llaman inducidas o adaptativas.
RUTAS CATABÓLICAS Y RUTAS ANABÓLICAS
El catabolismoEl catabolismo de glúcidos y el de grasas son los más rentables desde el punto de vista energético. Mediante las tres fases del catabolismo se libera la energía contenida en las moléculas orgánicas.
Catabolismo de los glúcidos
La molécula más utilizada por las células es la glucosa. Los demás azúcares se pueden convertir en glucosa o en algún intermediario de su vía catabólica.
Glucógeno Glucosa
glucogenolisis
Almidón Glucosa
Hidrólisis del almidón
· La glucólisis
Se denomina glucólisis al proceso por el cual una molécula de glucosa se escinde en dos de piruvato mediante una serie de reacciones, en las que se produce ATP. La glucosa se activa por fosforilación y, al final, resultan dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato.
En la etapa siguiente se extrae la energía contenida en las dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato, mediante reacciones de óxido-reducción y fosforilaciones. Al final, se forman dos moléculas de piruvato.
Glucosa + 2Pi + 2ADP + 2NAD+ ! 2piruvato + 2ATP + 2NADH + 2H+
La glucólisis es un proceso esencialmente irreversible, desplazado hacia la formación de piruvato; sin embargo, la mayor parte de sus reacciones poseen una pequeña variación de energía libre y se emplean también en la biosíntesis de la glucosa y de otros precursores.
La velocidad de la glucólisis esta regulada por la enzima alostérica fosfofructoquinasamediante retoinhibición por ATP.
En las células aerobias, la glucólisis es una vía previa de la fase III del catabolismo, ya que el piruvato es oxidado a y a H2O mediante la respiración aerobia.
Las células anaerobias, la glucólisis es la principal fuente de ATP. El piruvato permanece en el citosol y es transformado en etanol y CO2, o en lactato. Estas reacciones energéticas anaeróbicas se denomina fermentaciones y son imprescindibles para generar el NAD+ consumido en la glucólisis.
Las fermentaciones producen mucho menos ATP que la respiración aerobia, a causa de que tanto el lactato como el etanol retienen gran parte de la energía libre original de la glucosa.
Fermentación láctica
En muchos microorganismos y en las células de los organismos superiores, el piruvato se transforma en lactato, en una reacción catalizada por la enzima lactato deshidrogenasa:
Glucosa + 2Pi + 2ADP ! 2lactato + 2ATP + 2 H2O
Algunas bacterias ( Lactobacillus y Streptococcus) convierten la lactosa de la leche en glucosa y, posteriormente, en ácido láctico.
Fermentación alcohólica
En las levaduras, el piruvato se descarboxila y origina acetaldehído que, posteriormente, se reduce a etanol:
Glucosa + 2Pi + 2ADP ! 2etanol + CO2 + 2ATP + 2 H2O
La fermentación alcohólica originada por la levadura Saccharomyces cerevisiae es la base de la fabricación de la cerveza, el vino y el pan. Esta levadura lleva las fermentaciones en ausencia de oxígeno.
Para las células de la levadura, el producto básico es el ATP y el etanol y el CO2 son productos de desechos.
· La respiración aerobia
Las células aerobias obtienen la mayor parte de su energía de la respiración. Esta respiración sucede en las mitocondrias /eucariota) y en el citosol o membrana citoplasmática (procariota)La respiración se produce en 3 fases:
Formación de acetil-CoA por oxidación del piruvato, de los ácidos grasos y de los aa.
Degradación de los restos acetilo en el ciclo de Krebs, con producción de CO2 y de átomos de H.
Transporte electrónico, equivalente a dichos átomos de H, hasta el oxígeno moléculas, que va acoplado a la fosforilación del ADP a ATP.
Oxidación del piruvato a acetil-CoA
2piruvato + NAD+ + 2CoA-SH !2acetil-CoA + 2NADH + 2H+ + CO2
La reacción está catalizada por un conjunto de enzimas que constituyen el sistema enzimático piruvato deshidrogenasa. Cuando la cantidad de ATP en la célula es alta, se detiene la actuación de este sistema, ya que su función es proporcionar combustible al ciclo de Krebs para obtener energía.
Ciclo de Krebs
2acetil + 4 H2O + 6 NAD+ + 2GDP + 2Pi + 2FAD ! 4 CO2+6 H++ 2 GTP + 2FADH2
NADH! 3ATP GTP ! ATP FAD ! 2ATP
6NADH!18ATP 2GTP ! 2ATP 2 FADH2 ! 4ATP
24 ATP en el ciclo de Krebs
6 ATP de la oxidación del piruvato a acetil-CoA
8 ATP de la glucólisis.
Este ciclo es el centro hacia el que confluyen todos los procesos catabólicos. Puede ser el punto de partida de reacciones de biosíntesis al producir intermediarios.
Fosforilación oxidativa o transporte de electrones.
La utilización del oxígeno moléculas es exclusiva en esta última fase, en la que los electrones captados por NADH y FADH2 son transportados hasta el oxígeno molecular para formar agua.
El transporte de electrones se inicia cuando una molécula de NADH o FADH2 se oxida y cede protones y electrones a las moléculas que forman la cadena de transporte electrónico situado en la membrana mitocondrial interna.
El transporte se realiza através de una serie de reacciones de oxido-reducción, donde los electrones se desplazan desde el constituyente que tienen potencial redox menor hacia el que lo presenta mayor.
Las proteínas transportadoras están agrupada en 3 grandes complejos. Los electrones descienden en cascada desde el NADH hacía los grandes complejos de enzima hasta que son transferidos al oxígeno.
El NADH cede protones y electrones al complejo I, mientras que el FADH2 los cede directamente a Coenzima Q a la que también van a parar los del Complejo I. El Coenzima Q transfiere los electrones al Complejo II (Citocromo b-c1), y através del citocromo c, pasan al complejo III. Finalmente los electrones reducen el O2 y forman H2O.
Entre las moléculas de la cadena respiratoria, hay transportadores de electrones y transportadores de Hidrógenos. Cuando un transportador de hidrógeno es oxidado por el transportador de electrones, los protones quedan libre en la matriz. La disposición ordenada y fija de los transportadores en la membrana permite utilizar la energía liberada en el transporte de electrones para bombear estos protones desde la matriz hasta el espacio de la membrana.
Hay tres puntos en la cadena respiratoria en los que ocurren esta traslocación de protones que, debidos a la impermeabilidad de la membrana mitocondrial interna se acumulan en el espacio intermembrana. Así se origina un gradiente electroquímico de electrones.
Debido a la impermeabilidad de la membrana interna, el retorno de protones a la matriz solo puede hacerse através del ATP-sintetasa. Esta proteína utiliza la energía acumulada en radiantes de protones para fosforilación de ADP para formarlo en ATP. La hipótesis que explica el acoplamiento de estos dos procesos, una químico, de oxidación-reducción en la cadena respiratoria, y uno osmótico, de transporte de electrones se conoce con el nombre de hipótesis quimiosmáticay sus resultados es la fosforilación oxidativa.
Cada NADH que llega a la cadena respiratoria, que en su transporte libera energía suficiente para bombear 6 H+. Si los electrones proceden del FADH2, sólo se bombean 4 H+.
Por cada 2 H+ que vuelven a la matriz através del ATP-sintetasa. Se fosforiza un ADP. Por tanto en la cadena respiratoria se pueden obtener 3ATP por cada NADH y 2 ATP por cada FADH2.
Catabolismo de los lípidos
El celebro, sólo puede utilizar glucosa como fuente de energía.
La glicerina se transforma en gliceraldehído-3-fosfato y se incorpora al catabolismo general de glúcidos. Los ácidos grasos sufren un proceso oxidativo denominado
-oxidación. En el citosol, los ácidos grasos se activan combinándose con la CoA, en una reacción que requiere la energía del ATP.
Loa acil-CoA formados atraviesan las membranas mitocondriales y sufren un conjunto de cuatro reacciones, denominado -oxidación.
Una primera deshidrogenación en la que el FAD acepta hidrógeno.
Una hidratación.
Una segunda deshidrogenación en la que el NAD+ acepta hidrógeno.
Una ruptura por interacción con una CoA libre.
Se separa una acetil-CoA y queda un acil-CoA con dos carbonos menos que el inicial. Este acil-CoA puede sufrir muevas
-oxidación hasta quedar convertido en Acetil- CoA (libro). Catabolismo de las proteínas
Pueden usarse los aa como fuente de energía. Para ello, las proteínas y los péptidos extracelulares deben hidrolizarse a aa para entrar en la célula.
La hidrólisis la realizan las enzimas proteolíticas.
Los grupos aminos de la mayoría de los aa se eliminan por transaminación a distintos
-cetoácido, mientras que los esqueletos carbonados de los aa se transforman en compuestos que pueden incorporarse al ciclo de Krebs para se oxidados. El nitrógeno puede eliminarse:
· Como urea. Que se originan en el hígado, mediante el ciclo de la urea.
· En forma de NH3, se forma en el riñón por hidrólisis de la glutamina.
· Como ácido úrico, que es un derivado de la purina.
Catabolismo de los ácidos nucleicos.Los mononucleótidos que resultan de la degradación de los ácidos nucleicos por la acción de nucleasas se hidrolizan originando ácidos fosfórico y bases nitrogenadas, que pueden recuperarse y volver a ser utilizadas en la síntesis de ácidos nucleicos o ser degradada.
Las bases púricas se degradan según la siguiente secuencia: purina! ácido! úrico ! alantoína ! ácido alantoico ! urea ! amoniaco.
Las bases pirimidínicas son degradadas a urea y amoniaco.
Anabolismo
La síntesis de biomoléculas se realizan mediante las reacciones del anabolismo. Las células autótrofas son capaces de sintetizar sus biomoléculas partiendo de sustancia inorgánicas, mientras que las células heterótrofas deben utilizar los precursores orgánicos fabricados por las autótrofas.
Anabolismo de los glúcidos
En el anabolismo de los glúcidos de las células heterótrofas destacan la síntesis de glucosa (gluconeogénesis), a partir de precursores orgánicos sencillos, y la formación de los polisacáridos de reserva (glucógeno y almidón)
La gluconeogénesisincluyen la transformación del piruvato en glucosa-6-fosfato, que sucede por intervención de las mayoría de las reacciones glucolítica.
Esta ruta está regulada por las reacciones catalizadas por la piruvato carboxilasa y por la difosfofructosa-fosfatasa
La síntesis de glucógeno se produce en las células del hígado y del músculo para almacenar glucosa. Las glucogenogénesis se produce a partir de glucosa-6-fosfato mediante una serie de reacciones en las que está implicada la glucógeno-sintetasa que utiliza UDP-glucosa.
La glucógeno-sintetasa cataliza la formación de enlaces O-glucosídicos (1!4). La formación de los enlaces 1!6 de las ramificaciones es catalizada por una enzima ramificadora.
En los tejidos vegetales es, la síntesis de almidón está catalizada por la amilosa sintetasa que utiliza ADP-glucosa.
Anabolismo de los lípidos
Los ácidos grasos se sintetizan a partir de la acetil-CoA mediante la actuación del complejo multienzimático ácido graso sintetasa,
Los excedentes de ácidos grasos se acumulan como grasas en el tejido adiposo. Los triglicéridos se sintetizan por esterificación de una glicerina, en la forma activada de glicerol-fosfato.
Anabolismo de aa y nucleótidos.
Los aa se sintetizan en el citosol, a partir de distintos metabolitos intermediarios de la glucólisis y del ciclo de Krebs. La síntesis de los aa requiere, además, una fuerte de nitrógeno que les proporcione el grupo amino.
La biosíntesis de mononucleótidos tiene gran importancia, dado que son los precursores del ADN y del ARN, así como de las coenzimas nucleotídica. Las rutas metabólicas de formación de sus bases, púricas y pirimidínicas, parten de precursores sencillos.
En la síntesis de los ribonucleótidos pirimidínicos, primero se sintetiza el anillo pirimidínico y después se acopla la ribosa-5-fosfato. En la síntesis de los nucleótidos purínicos, el núcleo de purina se forma al cerrarse la cadena abierta de un precursor fosfato de ribonucleósido.
Las purinas y pirimidínas libres procedentes de procesos degradativos pueden volver a utilizarse en la síntesis de ácidos nucleicos.
Las coenzimas FAD, NAD, NADP, CoA son sintetizadas a partir del ATP y de sus precursores vitamínicos.
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